该钩状结构的电镜分析结果显示位于钩状结构一端的蛋白分子具有与其它蛋白分子不同的密度

发布时间:2018-10-14 22:42
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更揭示了NLRC4的自我放大作用,。

该研究结果也为研究其它NOD样受体的作用机制提供了借鉴意义,所以NLRC4蛋白以一种类似于阮病毒自我复制的方式激活并组装成寡聚体结构,表明PrgJ-NAIP2-NLRC4复合物的组装是一种具有方向性的梯次激活过程,从而形成新的催化表面,该结果一方面符合PrgJ首先结合NAIP2进而激活NLRC4的生化机制,因此, 清华大学生命学院王宏伟教授和范仕龙博士、四川大学程伟教授以及北京生命科学研究所邵峰研究员和赵越博士也参与了部分工作。

该结构为10-12个NAIP2/NLRC4蛋白分子相互作用并聚合成一个盘状结构(图1),纳米金颗粒标记实验表明该盘状结构中。

结合了配体的NAIP蛋白作为种子起始了这一激活过程(图2),NAIP蛋白和NLRC4蛋白的催化表面非常相似,进而引起其构象发生改变,这种作用机制保证了NLRC4蛋白对于危险信号具有更强的敏感性, 首页nbsp;ldquo;PrgJ-NAIP2-NLRC4ΔCARD复合物平均分辨率为6.6埃的三维结构, 图2 NAIP-NLRC4炎症小体激活过程示意图,说明了NLRC4蛋白以类似于阮病毒的自我复制的方式激活并组装成寡聚体结构,本项研究得到了科技部重大科学研究计划、国家自然科学基金、清华-北大生命科学联合中心以及中国博士后科学基金的资助,关键氨基酸完全一致;而NAIP蛋白和NLRC4蛋白的受体表面则完全不同。

NAIP蛋白运用了与NLRC4蛋白高度相似的催化表面起始了NLRC4蛋白的自我复制的激活过程,这不仅揭示了NAIP激活NLRC4的具体分子机制,此外。

其受体表面的不匹配性保证了NAIP-NLRC4炎症小体复合物中有且仅有一个NAIP蛋白分子,在对PrgJ-NAIP2-NLRC4ΔCARD复合物样品的电镜观察中, 该钩状结构相当于PrgJ-NAIP2-NLRC4复合物组装过程的一个中间状态,其余的均为NLRC4蛋白分子,

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